Physicist Detects Movement of Macromolecules Engineered Into Our Food

Article ID: 580502

Released: 12-Sep-2011 9:50 AM EDT

Source Newsroom: Universite de Montreal

Prof. Rikard Blunck receives the Society of General Physiologists’ Cranefield Award for his breakthrough

Newswise — MONTREAL, September 12, 2011 – Toxin proteins are genetically engineered into our food because they kill insects by perforating body cell walls, and Professor Rikard Blunck of the University of Montreal’s Group for the study of membrane proteins (GÉPROM) has detected the molecular mechanism involved. In recognition of his breakthrough, he received the Traditional Paul F. Cranefield Award of the Society of General Physiologists yesterday evening. “This study is about gaining a better understanding of the basic functioning of the toxin proteins in order to judge the risks of using them as pesticides for our nutrition,” Dr. Blunck explained.

The Cry1Aa toxin of B. thuringiensis that was investigated is a member of the class of proteins which are called “pore-forming toxins” because they perforate the walls, or membranes, of cells. Cry toxins kill insect larvae if ingested by them and are, therefore, genetically engineered into a number of transgenic crops, including those for human consumption, to make them resistant against these insects.

The pores in the membranes cause minerals necessary for the cell to live to break out and collapse the energy household of the cell. While these toxins could be studied outside of cell membranes through existing techniques that provide images of the 3D structure, the toxins rapidly change their architecture once in contact with the membrane, where the traditional approaches cannot be applied.

Dr. Blunck and his co-workers found a way of using fluorescent light to analyze the architecture and mechanism of the proteins in an artificial cell wall environment. Planar lipid bilayer (PLB) are artificial 0.1 mm-wide systems that mimic the cell membrane. The researchers developed a chip to investigate proteins introduced into these artificial cell walls with fluorescent light waves. Molecular fluorescent probes are coupled to the toxin proteins. If the proteins now enter the artificial membranes and change their structure, their architecture and movement and even their distribution can be followed – thanks to the developed technique - by the fluorescent light they are emitting.

“By watching the toxin in both its active and inactive state, and by measuring the dynamic changes of the light emitted by the molecular probes, we were able to determine which parts of it were interacting with the membrane to cause the pores.” Dr. Blunck explained. “We expect the technique to be applied to a wide range of disease-causing toxins in future.”

About the study:
“Rapid topology probing using fluorescence spectroscopy in planar lipid bilayer: the pore-forming mechanism of the toxin Cry1Aa of Bacillus thuringiensis” was published in the Journal of General Physiology by Rikard Bunck, Nicolas Groulx and Marc Juteau of the University of Montreal. The study received funding from the Natural Sciences and Engineering Research Council, the Canada Research Chairs, the Canadian Foundation for Innovation, the Fonds de la recherché en santé du Québec and the Fonds québécois de la recherché sur la nature et les technologies. The University of Montreal is officially known as Université de Montréal.

FRENCH:


Rikard Blunck reçoit le Prix Cranefield de la Society of General Physiologists
Le physicien détecte les mouvements des macromolécules introduites par génie génétique dans les aliments

Pour publication immédiate
MONTRÉAL, le 12 septembre 2011 – Certaines protéines de toxines sont introduites par génie génétique dans nos aliments car elles ont la propriété de détruire les insectes en perforant les membranes de leurs cellules, selon un mécanisme moléculaire que le professeur Rikard Blunck du Groupe d’étude des protéines membranaires (GÉPROM) de l’Université de Montréal vient de mettre au jour. Cette prouesse lui a d’ailleurs valu de recevoir hier soir le Traditional Paul F. Cranefield Award de la Society of General Physiologists. « Cette étude permet de mieux comprendre le fonctionnement de base des protéines de toxines et donc d’évaluer les risques que soulève leur utilisation comme pesticides dans les denrées alimentaires », explique le professeur Blunck.
La toxine Cry1Aa du bacille de Thuringe qui a été étudiée dans le cadre de cette recherche fait partie d’une famille de protéines connues sous le nom de « toxines perforantes », car elles forment des pores dans les parois ou membranes des cellules. Les toxines Cry détruisent les larves des insectes qui les ingèrent et sont par conséquent introduites par génie génétique dans plusieurs cultures transgéniques, y compris celles destinées à la consommation humaine, pour les rendre résistantes aux insectes prédateurs.
Les pores que ces toxines forment dans les membranes favorisent la fuite des sels minéraux nécessaires à la survie de la cellule et partant, l’épuisement des ressources énergétiques de la cellule. Même si ces toxines pourraient être étudiées en dehors des membranes cellulaires, grâce aux techniques permettant d’obtenir des images en trois dimensions de leur structure, leur architecture change rapidement dès qu’elles entrent en contact avec la membrane, si bien qu’il est impossible d’appliquer les techniques traditionnelles pour les étudier.
Le professeur Blunck et ses collaborateurs ont trouvé une parade en faisant appel à la spectroscopie de fluorescence pour analyser l’architecture et le mécanisme des protéines dans un environnement membranaire artificiel. Les bicouches lipidiques planaires (BLP) sont des systèmes artificiels de 0,1 mm de largeur qui imitent la membrane cellulaire. Les chercheurs ont élaboré une puce pour étudier les protéines introduites dans ces parois cellulaires artificielles au moyen d’ondes fluorescentes. Des sondes fluorescentes moléculaires sont ensuite couplées aux protéines de toxines. Grâce à cette technique, la fluorescente émise par les protéines permet d’étudier leur architecture et de suivre leurs mouvements lorsqu’elles passent au travers des membranes artificielles et modifient leur structure.
« En observant la toxine à l’état actif et inactif et en mesurant les changements dynamiques de la lumière émise par les sondes moléculaires, nous pouvons déterminer quelles sont les parties de la toxine qui interagissent avec la membrane et forment des pores, explique le professeur Blunck. Nous pensons que cette technique pourra être appliquée, à l’avenir, à un large éventail de toxines pathogènes. »
À propos de l’étude
L’article « Rapid topology probing using fluorescence spectroscopy in planar lipid bilayer: the pore-forming mechanism of the toxin Cry1Aa of Bacillus thuringiensis » a été publié dans le Journal of General Physiology par Rikard Blunck, Nicolas Groulx et Marc Juteau de l’Université de Montréal. Cette étude a bénéficié d’une subvention du Conseil de recherches en sciences naturelles et en génie du Canada, du Programme des chaires de recherche du Canada, de la Fondation canadienne pour l’innovation, du Fonds de la recherche en santé du Québec et du Fonds québécois de la recherche sur la nature et les technologies.
Personne-ressource auprès des médias :
William Raillant-Clark
Attaché de presse international
Université de Montréal
Tél. : 514-343-7593 | w.raillant-clark@umontreal.ca | http://twitter.com/udemnouvelles


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